Un biocatalyseur sans platine pour du dihydrogène vert

Résultats scientifiques

Les hydrogénases sont des enzymes qui peuvent catalyser la production de dihydrogène à partir d’eau et d’électricité et la réaction inverse de conversion de dihydrogène en électricité. Pour cela, il est nécessaire de les fixer sur des électrodes pour assurer la circulation du courant. Les scientifiques du Laboratoire de bioénergétique et ingénierie des protéines (CNRS/Aix-Marseille Université) et de l’Université technique de Munich viennent de mettre au point un nouveau polymère spécifique qui permet de greffer l’enzyme sur l’électrode en conservant ses propriétés catalytiques pour les deux directions de la réaction, sans perte d'énergie électrique. Des hydrogénases pourraient-elles bientôt remplacer le platine actuellement utilisé pour produire du dihydrogène encore plus vert ?

Les piles à combustible qui convertissent le dihydrogène en électricité, ou les électrolyseurs capables de produire du dihydrogène par dissociation de l’eau à l’aide de l’électricité, utilisent du platine, métal rare et cher, qui joue le rôle de catalyseur. Les enzymes appelées « hydrogénases » catalysent également ces deux réactions très rapidement et presque sans perte d’énergie mais utilisent des métaux non nobles. D’où l’idée des scientifiques du Laboratoire de bioénergétique et ingénierie des protéines (CNRS/Aix-Marseille Université) et de l’Université technique de Munich de connecter ces hydrogénases à des électrodes en les incorporant dans des « polymères redox » qui permettent la circulation des électrons et la connexion électrique entre l'enzyme et l'électrode. Inconvénient habituel de ce type de dispositif : le polymère rédox oppose une résistance au flux d'électrons, ce qui rend le système inefficace d'un point de vue énergétique.

En ajustant les propriétés de ces polymères, les scientifiques ont montré que le système pouvait parfaitement catalyser la réaction dans les deux directions, sans perte d'énergie.

Les scientifiques ont ainsi réalisé une pile à combustible où l’oxygène est réduit par l’enzyme bilirubine oxydase de la bactérie Myrothecium verrucaria, tandis que l’hydrogénase de la bactérie Desulfovibrio desulfuricans incorporée dans le film de polymère oxyde l’hydrogène. Le système peut aussi fonctionner efficacement dans la direction opposée, pour la production de H2 par électrolyse de l'eau.

Les recherches visent maintenant à accroître la stabilité des hydrogénases incorporées pour qu’elles puissent supporter des densités de courant plus élevées et concurrencer sérieusement les systèmes employant actuellement des catalyseurs à base de platine. Des résultats qui pourraient être utiles pour la mise en œuvre d’autres catalyseurs fragiles comme les enzymes réduisant le CO2 pour produire des carburants liquides ou des produits chimiques à valeur ajoutée à partir de ressources renouvelables. Ces résultats sont publiés dans la revue Nature Catalysis.

image Léger
© Laurent Eisler

 

Référence

Steffen Hardt, Stefanie Stapf, Dawit T. Filmon, James A. Birrell, Olaf Rüdiger, Vincent Fourmond, Christophe Léger & Nicolas Plumeré
Reversible H2 oxidation and evolution by hydrogenase embedded in a redox polymer film

Nature Catalysis 4, 251-258 (2021)
https://www.nature.com/articles/s41929-021-00586-1

Contact

Christophe Léger
Chercheur au Laboratoire de bioénergétique et ingénierie des protéines
Nicolas Plumeré
Enseignant chercheur à la Faculty of Chemistry and Biochemistry (Allemagne)
Stéphanie Younès
Responsable Communication - Institut de chimie du CNRS
Anne-Valérie Ruzette
Chargée scientifique pour la communication - Institut de chimie du CNRS
Christophe Cartier dit Moulin
Chercheur à l'Institut parisien de chimie moléculaire & Chargé de mission pour la communication scientifique de l'INC