Fragilité révélée des bactéries extrêmophiles

La plupart des (micro)organismes vivants sont adaptés à une vie à température ambiante. On appelle mésophile les bactéries qui prolifèrent dans ces conditions. Mais l’évolution a également permis à certaines bactéries de vivre uniquement dans des conditions extrêmes, notamment de température. C’est le cas des bactéries hyperthermophiles capables de survivre à des températures supérieures à 100°C. A l’inverse, les bactéries psychrophiles ne survivent qu’à basse température, bien en dessous de 0°C.

Dans ces microorganismes monocellulaires que sont les bactéries, ainsi que dans chaque cellule individuelle d’un organisme vivant, la façon dont les protéines se déplacent dans le milieu hautement peuplé qu’est le cytoplasme révèle l’état de santé de la vie microscopique. La vie cellulaire repose en effet sur un équilibre délicat entre structure et mobilité des protéines (et enzymes) qui assurent les réactions vitales du métabolisme cellulaire. Chez la bactérie modèle Escherichia coli, des travaux récents ont montré qu’à l’approche de la température fatale qui cause la mort cellulaire, les protéines ralentissent brutalement : une petite fraction d’entre elles commence à se déplier. Les protéines ainsi dépliées s’entremêlent et transforment le cytoplasme en une sorte de gel très visqueux, comme un plat de spaghettis trop cuits qui collent entre eux. Ce changement de structure s’accompagne d’une perte de fonctionnalité et de la mort cellulaire. 

Mais ce scénario est-il universel ? En d’autres termes, qu’en est-il des bactéries adaptées à des conditions de vie aux températures extrêmes ? Pour le savoir, une équipe franco-italienne de scientifiques1  a comparé trois bactéries adaptées à des mondes thermiques opposés : Psychrobacter arcticus (P. arcticus, psychrophile), Escherichia coli (E. coli, mésophile) et Aquifex aeolicus (A. aeolicus, hyperthermophile). Des simulations moléculaires combinées à des expériences de diffusion de neutrons leur ont permis de suivre le mouvement collectif des protéines au cœur de ces trois types de cellules en fonction de la température.

L’étude montre que, dans les trois cas, la perte de mobilité brutale des protéines dans le cytoplasme est bien causée par leur dépliement progressif. Quelques protéines dépliées suffisent d’ailleurs pour créer un réseau emmêlé de ces macromolécules, augmentant fortement la viscosité du cytoplasme. Cependant, chez la bactérie adaptée au froid, un résultat surprenant a été obtenu : la cellule meurt environ 20 °C avant que ce dépliement global des protéines ne commence. Autrement dit, les protéines restent structurées et mobiles alors que le métabolisme est déjà à l’arrêt. Cette mort bien avant que les protéines ne se déstructurent bouleverse une des idées clé de la biologie selon laquelle la stabilité des protéines garantit automatiquement la survie cellulaire. Chez les organismes adaptés au froid, l’extrême flexibilité nécessaire pour fonctionner à basse température rend les processus vitaux très sensibles au moindre réchauffement. Les enzymes cessent d’agir sans se déplier, et la cellule s’effondre sans signe visible de dégradation structurelle.

Ces résultats, publiés dans la revue Nature Communications, montrent que l’adaptation parfaite au froid a un prix : une grande sensibilité et fragilité thermique. Ils ouvrent de nouvelles pistes pour comprendre les limites de la vie et l’évolution des extrêmophiles, mais aussi exploiter ou protéger ces organismes dans un monde en réchauffement.

Rédacteur : AVR 

• 1Du Laboratoire de biochimie théorique (CNRS/Université de Paris Cité) et de l’Université de Pérouse, en collaboration avec des équipes du Laboratoire de bioénergétique et ingénierie des protéines (CNRS/Aix-Marseille Université), du l’Institut Laue-Langevin et du Laboratoire interdisciplinaire de physique (CNRS/Université Grenoble Alpes).