Diego GautoChercheur à l’Institut de chimie des substances naturelles (CNRS)
Avec son projet IBEGA, Diego Gauto, chercheur à l’Institut de chimie des substances naturelles, est lauréat de l’appel à projet Emergence@INC2026. Par cet appel, CNRS Chimie accompagne des chercheuses et chercheurs - chargés de recherche ou maîtres de conférences - recrutés depuis 5 à 10 ans en finançant un projet novateur et en encourageant la prise de risque.
Votre projet IBEGA vise à mieux comprendre et valoriser le fonctionnement des encapsulines, ces protéines qui jouent le rôle de cages ou compartiments chez certains organismes. Pouvez-vous nous en dire plus ?
Dans notre équipe, nous travaillons à l’interface entre biologie structurale et chimie, où nous étudions des nano-cages protéiques capables d’héberger d’autres protéines ou du matériel génétique. Leur fonctionnement soulève des questions très simples en apparence : comment s’ouvrent-elles ? Comment se referment-elles ? Quels éléments peuvent-elles laisser entrer ou sortir ?
La nature accomplit ces tâches de manière spontanée, grâce à des interactions moléculaires très fines et à la dynamique propre aux protéines. Toute cette information est inscrite dans leur séquence et dans la façon dont elles se replient dans l’espace pour former des architectures complexes.
Parmi ces systèmes, nous nous intéressons particulièrement aux encapsulines, une famille de protéines très répandue chez les organismes procaryotes. Elles possèdent un mécanisme remarquable pour enfermer des enzymes essentielles, et certaines hypothèses suggèrent même un lien évolutif avec certaines particules virales. Comprendre leur structure et leur fonctionnement pourrait ouvrir la voie à de nouvelles stratégies pour exploiter ces nano-cages naturelles en biotechnologie et en santé.
En quoi cette recherche est-elle émergente et à risque ?
Cette recherche est émergente parce que les encapsulines, ces petites cages faites de protéines, ont été découvertes récemment, et nous savons encore très peu de choses sur la façon dont elles bougent, s’ouvrent, se ferment ou interagissent avec ce qu’elles contiennent.
Le projet est donc risqué : nous cherchons à révéler des mouvements et des mécanismes encore inconnus, en utilisant des approches expérimentales et numériques. Le monde de la biologie structurale nous pousse constamment à formuler des hypothèses pour comprendre la relation entre structure et fonction de biomolécules. Dans ce cadre, nous faisons régulièrement face à des résultats surprenants : certains confirment nos idées initiales, mais les plus intéressants sont souvent ceux qui les contredisent et nous obligent à repenser entièrement notre approche.
Mais c’est ce qui rend ce projet passionnant : un haut risque combiné à un fort potentiel d’innovation !
Quelles pourraient-en être les principales retombées ?
Les principales retombées scientifiques de ce projet seraient une meilleure compréhension de la structure et de la dynamique des encapsulines, ainsi que des mécanismes qui permettent à ces nano-cages de reconnaître et protéger leurs contenus. Si nous réussissons, nous pourrons peut-être apprendre à les utiliser pour transporter ou protéger des enzymes, voire pour cibler des cellules pathogènes et ouvrir ainsi la voie à de nouvelles approches thérapeutiques, avec des applications potentielles en chimie, en biotechnologie ou en santé.
Sur le plan sociétal, cela pourrait conduire à de nouvelles stratégies pour la biocatalyse, le transport ciblé de molécules ou le développement de nouvelles approches thérapeutiques. Pour ma carrière, ce projet représente une occasion unique de prendre des responsabilités scientifiques, de publier dans des revues internationales et de présenter nos résultats lors de conférences. Comme ce projet finance le recrutement d’un chercheur·e postdoctoral·e, il m’offrira également une opportunité essentielle de contribuer à la formation de la prochaine génération de scientifiques dans le domaine de la biologie structurale intégrative et de la chimie.
Rédacteur : AVR